Propietati fizice

Solubilitatea proteinelor este extrem de diferita si depinde de structura acestora. În general, proteinele fibrilare sunt insolubile în apa. Celelalte proteine prezinta grade diferite de solubilitate, aceasta proprietate stând la baza unor metode de separare si purificare preliminara. Unele proteine sunt usor solubile în apa, altele sunt solubile în apa si în diferiti solventi organici, alte proteine se solubilizeaza doar în solutii saline de diferite concentratii etc.

Datorita prezentei unei multitudini de grupe functionale libere ionizabile în structura macromoleculelor 11511f524l proteice (-COO^-, -NH₃⁺, -S^- etc.), solutiile proteinelor prezinta un caracter amfoter. Pe aceasta proprietate se bazeaza si rolul de sistem tampon pe care proteinele solubilizate în diferite lichide biologice îl îndeplinesc alaturi de sistemul tampon carbonat-bicarbonat, sistemul tampon al aminoacizilor, al hemoglobinei si altele.

Ca si în cazul aminoacizilor, datorita prezentei grupelor functionale ionizate în moleculele proteinelor, acestea se caracterizeaza prin valori bine determinare ale punctului lor izoelectric (sau pH izoelectric - pI sau pH_i) care se defineste ca fiind acea valoare de pH la care încarcarea electrica globala a moleculei este nula. Acest parametru fizico-chimic prezinta o importanta practica deosebita, el stând la baza metodelor electroforetice de separare si determinare a diferitelor fractiuni proteice din lichidele biologice. Valorile punctelor izoelectrice ale proteinelor oscileaza între limite foarte largi si nu depind de masa lor moleculara (tabelul II).

În structura tuturor proteinelor solubile aflate în mediu apos pot ioniza grupele -NH₂ terminale si grupele -COOH terminale. În afara de acestea, exista 7 aminoacizi ale caror resturi pot ioniza chiar si atunci când se situeaza în interiorul catenelor polipeptidice.