Clasificare

În functie de structura loc chimica, de rolul pe care îl îndeplinesc în organismele vii si de proprietatile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate în mai multe moduri.

Delimitarea neta între proteine si polipeptide este foarte dificila deoarece exista proteine alcatuite numai din catene polipeptidice (asa-numitele proteine simple sau holoproteine). Majoritatea autorilor delimiteaza aceste doua clase de biomolecule dupa masa lor moleculara considerând ca polipeptidele au o masa moleculara de pâna la 10.000 Da, iar proteinele au masa moleculara superioara acestei valori.

În functie de forma moleculelor, proteinele sunt de doua tipuri:

         - proteine fibrilare care au molecula filiforma si sunt, în general, insolubile în apa. Din aceasta grupa fac parte de exemplu fibroina, keratinele, colagenul etc.

         - proteine globulare a caror molecula are forma sferica sau elipsoidala si sunt usor solubile în apa. Din clasa proteinelor globulare fac parte toate enzimele, globulinele serice si alte.

  În functie de rolul biologic principal pe care îl îndeplinesc, proteinele se împarte în 6 clase astfel:

         - Proteine structurale. Acestea sunt reprezentate de proteinele ce joaca rol plastic, adica acele proteine ce intra în structura membranelor biologice, a tesuturilor si organelor. Proteinele structurale cele mai bine studiate sunt: colagenul întâlnit în tesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase etc., elastina ce intra în structura tesutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina din matasea produsa de Bombix mori, sclerotina întâlnita în exoscheletul insectelor, keratina ce se gaseste în cantitati mari în derma, par, pene etc., proteinele membranare ce intra în structura tuturor membranelor biologice si altele.

       - Proteinele de rezerva au rolul principal de a constitui principala rezerva de aminoacizi a organismelor vii. Din aceasta grupa fac parte cazeina care este componenta proteica majora a laptelui, gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezinta principala proteina de rezerva din boabele de porumb, ovalbumina si lactalbumina din oua si respectiv din lapte, feritina care faciliteaza acumularea ionilor de fier în splina si altele.

     - Proteinele contractile au un rol important pentru miscarea organismelor vii fiind implicate în contractia muschilor, cililor, flagelilor etc. Cele mai bine studiate proteine contractile sunt actina si miozina implicate în contractia miofibrilelor si dineina care asigura miscarea cililor si flagelilor la nevertebrate.

       - Proteinele de transport sunt proteine cu o structura deseori complexa ce îndeplinesc un important rol în transportul diferitilor metaboliti în organism. Cele mai bine studiate proteine de transport sunt hemoglobina care asigura transportul oxigenului si dioxidului de carbon, mioglobina cu rol în transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele serice care realizeaza transportul acizilor grasi în circulatia sanguina, -lipoproteinele serice care asigura transportul lipidelor în sânge etc. Tot din aceasta categorie fac parte si transportorii membranari care realizeaza transportul activ, contra gradientului de concentratie, al diferitilor metaboliti prin membranele biologice.

       - Proteinele cu rol catalitic si hormonal reprezinta o grupa extrem de importanta de proteine functionale. Din aceasta grupa fac parte enzimele (care sunt toate, fara nici o exceptie, proteine), precum si unii hormoni (hormonii reglatori ai hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei pancreatici, hormonii paratiroidieni, hormonii timusului etc.).

        - Proteine cu rol de protectie. Acestea sunt proteine implicate în diferite procese fiziologice de protectie si aparare a organismului fata de anumiti factori externi. Cele mai bine studiate sunt trombina (o proteina ce participa la procesul coagularii sanguine), fibrinogenul (care este precursorul fibrinei, proteina implicata, de asemenea, în procesul coagularii sanguine), imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile sa formeze complecsi anticorp - antigen cu proteinele straine organismului respectiv si altele.

În functie de structura lor chimica, proteinele se împart în doua mari grupe: proteine simple si proteine complexe.

  - Proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale caror molecule sunt formate numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin faptul ca prin hidroliza completa, holoproteinele pun în libertate numai aminoacizi. Din aceasta grupa fac parte o serie de proteine ce îndeplinesc importante functii biochimice si fiziologice α, β si γ-globulinele serice, anticorpii, histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, fibroina, keratinele etc.

 - Proteinele complexe (numite si conjugate, sau heteroproteine) contin în molecula lor, pe lânga componenta proteica si o componenta de alta natura numita grupare prostetica. La rândul lor, heteroproteinele se împart în mai multe grupe în functie de natura chimica a gruparilor prostetice.

- Cromoproteinele contin în molecula lor o grupare prostetica de natura protoporfirinica. Din aceasta categorie fac parte o serie de proteine ce îndeplinesc importante functii biochimice si fiziologice: hemoglobina, mioglobina, citocromii, catalaza, peroxidaza etc.

- Lipoproteinele contin în molecula lor grupari prostetice de natura lipidica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu lipoproteinele serice.

- Fosfoproteinele. Gruparile prostetice ale hetero-proteinelor din aceasta grupa sunt reprezentate de resturi de serina esterificate cu acid fosforic. Cele mai cunoscute fosfoproteine sunt cazeina, vitelina, vitelenina, fosvitina si altele.

- Glicoproteinele contin grupari prostetice de natura glucidica (galactoza, manoza, unele hexozamine, acidul N-acetilneuraminic etc.). Din grupa glicoproteinelor sunt bine studiate γ-globulinele, orosomucoidul plasmatic, ovalbumina, glucoproteinele serice ce determina grupele sanguine si altele.

- Metaloproteinele contin unii ioni metalici (Fe²⁺, Fe³⁺, Cu²⁺, Zn²⁺) în calitate de grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu alcooldehidrogenaza, enolaza, feritina, conalbumina, ceruloplasmina si altele. Trebuie mentionat faptul ca la metaloproteine, ionul metalic este legat direct de catenele polipeptidice ale componentei proteice si nu este inclus într-o alta structura (cum ar fi nucleul protoporfirinic la cromoproteine).

- Flavoproteinele contin un flavinnucleotid în calitate de grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte flavoenzimele FMN- si FAD-dependente (succinat-dehidrogenaza, aminoacid-oxidazele etc.).

- Nucleoproteinele sunt poate cele mai importante proteine complexe datorita faptului ca gruparea lor prostetica este reprezentata de un acid nucleic. În functie de natura acidului nucleic ce joaca rol de grupare prostetica ele se împarte în ribonucleoproteine (nucleoproteine ce contin ARN) si deoxiribonucleo-proteine (ce contin ADN în calitate de grupare prostetica).