În
functie de structura loc chimica, de rolul pe care îl îndeplinesc în
organismele vii si de proprietatile lor fizico-chimice,
proteinele pot fi clasificate în mai multe moduri.
Delimitarea
neta între proteine si polipeptide este foarte dificila deoarece
exista proteine alcatuite numai din catene polipeptidice
(asa-numitele proteine simple sau holoproteine). Majoritatea autorilor
delimiteaza aceste doua clase de biomolecule dupa masa lor
moleculara considerând ca polipeptidele au o masa
moleculara de pâna la 10.000 Da, iar proteinele au masa
moleculara superioara acestei valori.
În
functie de forma moleculelor, proteinele sunt de doua tipuri:
- proteine
fibrilare care au molecula filiforma si sunt, în general,
insolubile în apa. Din aceasta grupa fac parte de exemplu
fibroina, keratinele, colagenul etc.
- proteine globulare a caror molecula are forma
sferica sau elipsoidala si sunt usor solubile în apa.
Din clasa proteinelor globulare fac parte toate enzimele, globulinele serice
si alte.
În functie de rolul biologic principal
pe care îl îndeplinesc, proteinele se împarte în 6 clase astfel:
- Proteine structurale. Acestea sunt reprezentate
de proteinele ce joaca rol plastic, adica acele proteine ce
intra în structura membranelor biologice, a tesuturilor si
organelor. Proteinele structurale cele mai bine studiate sunt: colagenul
întâlnit în tesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase etc., elastina
ce intra în structura tesutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina
din matasea produsa de Bombix
mori, sclerotina
întâlnita în exoscheletul insectelor, keratina ce se
gaseste în cantitati mari în derma, par, pene
etc., proteinele membranare ce intra în structura tuturor
membranelor biologice si altele.
- Proteinele de rezerva au
rolul principal de a constitui principala rezerva de aminoacizi a
organismelor vii. Din aceasta grupa fac parte cazeina care
este componenta proteica majora a laptelui, gliadina din
cariopsele cerealelor, zeina ce reprezinta principala proteina
de rezerva din boabele de porumb, ovalbumina si lactalbumina
din oua si respectiv din lapte, feritina care faciliteaza
acumularea ionilor de fier în splina si altele.
- Proteinele contractile au un rol important pentru miscarea
organismelor vii fiind implicate în contractia muschilor, cililor,
flagelilor etc. Cele mai bine studiate proteine contractile sunt actina
si miozina implicate în contractia miofibrilelor si dineina
care asigura miscarea cililor si flagelilor la nevertebrate.
- Proteinele de transport sunt
proteine cu o structura deseori complexa ce îndeplinesc un important
rol în transportul diferitilor metaboliti în organism. Cele mai bine
studiate proteine de transport sunt hemoglobina care asigura
transportul oxigenului si dioxidului de carbon, mioglobina cu rol
în transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele serice
care realizeaza transportul acizilor grasi în circulatia
sanguina, -lipoproteinele serice care asigura
transportul lipidelor în sânge etc. Tot din aceasta categorie fac parte
si transportorii membranari care realizeaza transportul activ,
contra gradientului de concentratie, al diferitilor metaboliti
prin membranele biologice.
- Proteinele cu rol catalitic si hormonal
reprezinta o grupa extrem de importanta de proteine
functionale. Din aceasta grupa fac parte enzimele (care sunt
toate, fara nici o exceptie, proteine), precum si unii
hormoni (hormonii reglatori ai hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei
pancreatici, hormonii paratiroidieni, hormonii timusului etc.).
- Proteine cu rol de protectie. Acestea sunt proteine
implicate în diferite procese fiziologice de protectie si
aparare a organismului fata de anumiti factori externi.
Cele mai bine studiate sunt trombina (o proteina ce participa
la procesul coagularii sanguine), fibrinogenul (care este
precursorul fibrinei, proteina implicata, de asemenea, în
procesul coagularii sanguine), imunoglobulinele sau anticorpii
(proteine capabile sa formeze complecsi anticorp - antigen cu proteinele straine organismului
respectiv si altele.
În
functie de structura lor chimica, proteinele se împart în doua
mari grupe: proteine simple si proteine complexe.
- Proteine
simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale caror molecule
sunt formate numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin
faptul ca prin hidroliza completa, holoproteinele pun în
libertate numai aminoacizi. Din aceasta grupa fac parte o serie de
proteine ce îndeplinesc importante functii biochimice si fiziologice
α, β si γ-globulinele serice, anticorpii, histonele,
protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, fibroina, keratinele
etc.
- Proteinele
complexe (numite si conjugate,
sau heteroproteine)
contin în molecula lor, pe lânga componenta proteica si o
componenta de alta natura numita grupare prostetica. La rândul lor, heteroproteinele se
împart în mai multe grupe în functie de natura chimica a
gruparilor prostetice.
- Cromoproteinele
contin în molecula lor o grupare prostetica de natura protoporfirinica.
Din aceasta categorie fac parte o serie de proteine ce îndeplinesc
importante functii biochimice si fiziologice: hemoglobina,
mioglobina, citocromii, catalaza, peroxidaza etc.
- Lipoproteinele
contin în molecula lor grupari prostetice de natura lipidica.
Din aceasta grupa fac parte de exemplu lipoproteinele serice.
- Fosfoproteinele.
Gruparile prostetice ale hetero-proteinelor din aceasta grupa
sunt reprezentate de resturi de serina esterificate cu acid fosforic. Cele
mai cunoscute fosfoproteine sunt cazeina, vitelina, vitelenina, fosvitina
si altele.
- Glicoproteinele
contin grupari prostetice de natura glucidica (galactoza,
manoza, unele hexozamine, acidul N-acetilneuraminic etc.). Din grupa glicoproteinelor
sunt bine studiate γ-globulinele, orosomucoidul plasmatic, ovalbumina,
glucoproteinele serice ce determina grupele sanguine si altele.
- Metaloproteinele
contin unii ioni metalici (Fe2+, Fe3+, Cu2+,
Zn2+) în calitate de grupare prostetica. Din aceasta
grupa fac parte de exemplu alcooldehidrogenaza, enolaza, feritina,
conalbumina, ceruloplasmina si altele. Trebuie mentionat faptul
ca la metaloproteine, ionul metalic este legat direct de catenele
polipeptidice ale componentei proteice si nu este inclus într-o alta
structura (cum ar fi nucleul protoporfirinic la cromoproteine).
- Flavoproteinele
contin un flavinnucleotid în calitate de grupare prostetica. Din
aceasta grupa fac parte flavoenzimele FMN- si FAD-dependente
(succinat-dehidrogenaza, aminoacid-oxidazele etc.).
- Nucleoproteinele
sunt poate cele mai importante proteine complexe datorita faptului ca
gruparea lor prostetica este reprezentata de un acid nucleic. În
functie de natura acidului nucleic ce joaca rol de grupare
prostetica ele se împarte în ribonucleoproteine
(nucleoproteine ce contin ARN) si deoxiribonucleo-proteine (ce contin ADN în calitate de
grupare prostetica).